?遍在蛋白（Ubquitin）（Ub）是在整個(gè)真核細(xì)胞中發(fā)現(xiàn)的高度保守的76個(gè)氨基酸蛋白。Ub介導(dǎo)的信號傳導(dǎo)調(diào)節(jié)著大量的細(xì)胞過程，包括靶向的蛋白質(zhì)降解，細(xì)胞周期進(jìn)程，DNA修復(fù)，蛋白質(zhì)運(yùn)輸，炎癥反應(yīng)，病毒出芽和受體內(nèi)吞作用。其中目標(biāo)蛋白用單個(gè)或多個(gè)單體的Ub（附著在底物上多個(gè)位點(diǎn)的單體Ub）或聚合物的Ub鏈標(biāo)記（Fushman and Walker，2010）。近的論證表明，泛素本身可以通過PTEN激酶誘導(dǎo)的假定激酶1（PINK1）的磷酸化作用進(jìn)行修飾，這為連接細(xì)胞中兩個(gè)重要的信號通路提供了重大突破。磷酸化和泛素化（Kane等人，2014； Kazlauskaite等人，2014； Koyano等人，2014）。幾項(xiàng)研究表明，PINK1將Ser65上的泛素直接磷酸化，該殘基也是Parkin Ubl域共有的殘基（Kane等，2014； Kazlauskaite等，2014； Koyano等，2014）。Parkin被Ser65磷酸化的泛素激活，其方式與泛素與靶蛋白上賴氨酸殘基結(jié)合的能力無關(guān)。人們認(rèn)為，Parkin引發(fā)和激活的機(jī)制是通過在Ser65上PINK1磷酸化誘導(dǎo)的構(gòu)象變化，然后在RING1域上結(jié)合PINK1 Ser65磷酸化的泛素而發(fā)生的，從而優(yōu)化了Parkin的泛素化活性（Kazlauskaite等人，2014年； Koyano et al。，2014）。
磷酸化蛋白質(zhì)組學(xué)研究已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了幾種磷酸化肽，它們與泛素蛋白酶體途徑（UPP）的蛋白質(zhì)具有同源性，包括泛素（已鑒定出pThr7），泛素類似物修飾劑和含有泛素結(jié)合結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)（Bian等，2014; Bennetzen等，2010； Kettenbach等，2011； Sharma等，2014）。
因此，在這種磷酸蛋白質(zhì)組學(xué)研究中已經(jīng)確定的磷酸化泛素的生物素化形式提供了探測這些物種在信號傳導(dǎo)途徑中可能作用和功能的工具（例如在下拉/捕獲分析中）。
生物素-Ahx-泛素（pThr7）（Cat＃60-0203-050）是一種磷酸化的泛素，可與非磷酸化的對照生物素-Ahx-泛素（合成）（Cat＃60-0201-050）一起用于實(shí)驗(yàn)中。
參考：
Bennetzen MV，Larsen DH，Bunkenborg J，Bartek J，Lukas J和Andersen JS（2010）在DNA損傷反應(yīng)過程中，核蛋白質(zhì)組的位點(diǎn)特異性磷酸化動(dòng)力學(xué)。分子細(xì)胞蛋白質(zhì)組學(xué)，9，1314-1323。
邊燕，宋C，程K，董敏，王芳，黃潔等。（2014）一種酶輔助的RP-RPLC方法，用于深入分析人肝磷酸化蛋白質(zhì)組。蛋白質(zhì)組學(xué)雜志，96，253-262。
Fushman D和Walker O（2010）使用分子模型探索了聚泛素構(gòu)象的連鎖依賴性。Journal of Molecular Biology，395，803-814。
Kane LA，Lazarou M，F(xiàn)ogel AI，Li Y，Yamano K，Sarraf SA等人（2014）PINK1磷酸化泛素以激活Parkin E3泛素連接酶活性。J Cell Biol，205，143-153。
Kazlauskaite A，Kondapalli C，Gourlay R，Campbell DG，Ritorto MS，Hofmann K等。（2014）Parkin被Ser65處泛素的PINK1依賴性磷酸化激活。生物化學(xué)雜志，460，127-139。
Koyano F，Okatsu K，Kosako H，Tamura Y，Go E，Kimura M等人（2014）泛素被PINK1磷酸化以激活Parkin。自然，510，162-166。
Sauve V和Gehring K（2014）磷酸化的泛素：Parkin激活中PINK1的新陰影。細(xì)胞研究，24，1025-6。
Sharma K，D'Souza RC，Tyanova S，Schaab C，Wisniewski JR，Cox J等人（2014）超深層人類磷酸化蛋白質(zhì)組揭示了基于Tyr和基于Ser / Thr的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)的*調(diào)節(jié)性質(zhì)。Cell Rep，8，1583-1594。
Shiromizu T，Adachi J，Watanabe S，Murakami T，Kuga T，Muraoka S等人（2013）鑒定neXtProt數(shù)據(jù)庫中的缺失蛋白和PhosphoSitePlus數(shù)據(jù)庫中未注冊的磷酸肽，這是以染色體為中心的人類蛋白質(zhì)組計(jì)劃的一部分。J蛋白質(zhì)組研究，12，2414-2421。
